Insegnamento BIOCHIMICA GENERALE APPLICATA E CLINICA
| Nome del corso | Chimica e tecnologia farmaceutiche |
|---|---|
| Codice insegnamento | A003594 |
| Curriculum | Comune a tutti i curricula |
| Docente responsabile | Carmela Conte |
| Docenti |
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| Ore |
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| CFU | 10 |
| Regolamento | Coorte 2024 |
| Erogato | Erogato nel 2025/26 |
| Erogato altro regolamento | |
| Attività | Caratterizzante |
| Ambito | Discipline biologiche e farmacologiche |
| Settore | BIO/10 |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
| Tipo attività | Attività formativa monodisciplinare |
| Lingua insegnamento | ITALIANO |
| Contenuti | Conoscenza delle principali macromolecole biologiche e del rapporto struttura-funzione. Metabolismi e relativi aspetti biochimico-clinici. Metodi biochimici per lo studio delle macromolecole. |
| Testi di riferimento | - I principi di Biochimica di Lehninger Di Nelson and Cox- Zanichelli Editore - Biochimica Medica di Siliprandi e Tettamanti, Piccin editore. |
| Obiettivi formativi | Al termine dello studio lo studente che avrà superato l'esame sarà in grado di disporre delle conoscenze di base dei principi fondamentali della biochimica generale, applicata e clinica. |
| Prerequisiti | Il corso di biochimica generale, applicata e clinica si propone di affrontare tematiche che lo studente sarà in grado di apprendere se avrà acquisito le conoscenze di base della chimica inorganica e organica. Affinchè lo studente possa comprendere i contenuti trattati è' indispensabile che abbia acquisito le nozioni fondamentali sulla struttura delle principali macromolecole e dei legami chimici nonchè il loro comportamento durante le reazioni del metabolismo. |
| Metodi didattici | L'insegnamento si effettuerà attraverso lezioni frontali in aula riguardanti tutti gli argomenti del programma ed esercitazioni per la parte di biochimica applicata che si svolgeranno in laboratorio. |
| Altre informazioni | nessuna |
| Modalità di verifica dell'apprendimento | La valutazione prevede un'unica prova orale durante la quale lo studente dovrà rispondere a domande riguardanti gli argomenti trattati durante le lezioni e le esercitazioni. Durante il colloquio lo studente dovrà dimostrare coerenza con il quesito proposto, chiarezza espositiva e adeguata terminologia scientifica |
| Programma esteso | - Struttura e funzione delle principali biomolecole. - Acidi nucleici: DNA e RNA - Carboidrati: monosaccaridi, disaccaridi, e polisaccaridi e le loro implicazioni nella biochimica umana. - Valutazione del metabolismo glicidico. Gluconeogenesi e glicogenosintesi. - Diabete. Emoglobina glicata. - Lipidi e metabolismo: le principali classi di lipidi e le loro implicazioni nella biochimica umana. Dislipidemie. Le lipoproteine plasmatiche.Classificazione delle lipoproteine in base alla densità e alla migrazione elettroforetica. Le apolipoproteine. Chilomicroni: struttura, funzione e destino. VLDL: struttura, funzione e destino. LDL struttura, funzione e destino. HDL: struttura e funzione. placche aterosclerotiche.. - Gli amminoacidi. Classificazione e descrizione dei venti alfa-L-amminoacidi che costituiscono le proteine. Amminoacidi essenziali. Altri amminoacidi di importanza metabolica. - Proteine e metabolismo proteico. Funzioni svolte dalle proteine nell’organismo umano. La struttura delle proteine. Il legame peptidico. Sequenza amminoacidica. Struttura secondaria e descrizione di alfa-elica, foglietto-beta e ripiegamenti-beta. Motivi strutturali. Struttura terziaria. Forze che stabilizzano la struttura tridimensionale delle proteine. Domini strutturali. Struttura quaternaria. Proteine globulari e proteine fibrose. Le alfa-cheratine e la fibroina della seta. Il folding delle proteine. Fattori che determinano la velocità di folding. Le chaperonine. Il misfolding delle proteine. Modificazioni post-traduzionali delle proteine: glicosilazione e fosforilazione. Àncore lipidiche. Peptidi segnale. Traffico intracellulare delle proteine. Degradazione delle proteine. Sistema di ubiquitinazione. Il proteasoma. - Alterazione del metabolismo dei composti azotati: azotemia, uremia, uricemia - Proteine del tessuto connettivo. Il collagene: tripla elica, prolina-idrossiprolina (ruolo della vitamina C). Malattie del collagene: rachitismo, scorbuto, L’elastina. I proteoglicani. - Il sangue: esame emocromocitometrico. Indici di Wintrobe, Ematocrito, Formula leucocitaria, VES, Ferro, anemie - Le globine. Struttura della mioglobina e dell’emoglobina; rapporti tra struttura e funzione. Emoglobinopatie. - Generalità sugli enzimi: Classificazione, attività catalitica e struttura; cofattori e gruppi prostetici; oloenzima ed apoenzima. Specificità di azione. Cinetica chimica e termodinamica. Formazione del complesso enzima-substrato. Caratteristiche del sito attivo. La cinetica enzimatica. Modello di Michaelis e Menten. Valori di Km e Vmax. Unità di misura dell’attività enzimatica. Reazioni enzimatiche reversibili. Effetto del pH e della temperatura. Inibizione competitiva, non competitiva e irreversibile. Farmaci come inibitori enzimatici. Meccanismi della catalisi enzimatica. Catalisi acido-base. Catalisi covalente. Complessi multienzimatici: la piruvato deidrogenasi. Regolazione enzimatica. Allosterismo e cooperatività. Cinetica degli enzimi allosterici. Cooperatività: modello concertato e modello sequenziale. Regolazione covalente: reversibile ed irreversibile. - Enzimologia clinica. - Indici di funzionalità epatica - Azione biochimica delle vitamine. Le vitamine utilizzate nelle vie metaboliche. Vitamine idrosolubili e liposolubili. Fabbisogno e carenze vitaminiche. I coenzimi: struttura e funzioni. Coenzimi flavinici e pirimidinici. Acido folico. Tiamina. Acido lipoico. Biotina. Coenzima A. I coenzimi della piridossina. I coenzimi della Vitamina B12. - Membrane cellulari e trasporto transmembrana. Fosfolipidi di membrana. Proteine di membrana. Asimmetria del plasmalemma. La membrana eritrocitaria. Spettrina e glicoforina. Trasporto transmembrana: classificazione. Permeabilità selettiva. Trasporto passivo e trasporto attivo. Le ATPasi. Modello molecolare della Na+/K+ ATPasi. - Esercitazioni pratiche: Studio delle proteine. Dall’estrazione alla quantificazione |
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